[Część 1] Metody poubojowego dojrzewania mięsa

[Maxell]

PROCES POUBOJOWEGO DOJRZEWANIA MIĘSA

 

Dojrzewanie to złożony proces zachodzący po uboju zwierząt, w którym mięśnie są przekształcane w mięso. Proces ten zachodzi na skutek wielu przemian biochemicznych i fizykochemicznych. Podczas dojrzewania mięso staje się surowcem zdatnym do spożycia, nabiera odpowiednich walorów smakowych oraz wzrasta jego kruchość. Proces dojrzewania ma zastosowanie w produkcji mięsa kulinarnego różnych gatunków zwierząt, lecz największe znaczenie ma przy produkcji wołowiny kulinarnej i najczęściej polega na jej przechowywaniu w temperaturze od 2 do 4 °C przez 7-21 dni. Proces ten może być przeprowadzony w sposób świadomy i zamierzony w celu poprawy jakości wołowiny lub przypadkowy, będący efektem dystrybucji i sprzedaży mięsa.

 

Zmiany struktury mięsa

 

Podczas dojrzewania następuje wiele zmian w ultra- i mikro­strukturze włókien mięśniowych skutkujących osłabieniem struk­tury miofibryli, takich jak: fragmentacja linii Z, rozpad białek cytoszkieletowych, cienkich i grubych filamentów, a także niektórych białek. Do białek ulegających przemianom poubojowym można zaliczyć między innymi: titinę, nebulinę integrynę, ciężkie łańcuchy miozyny, desminę, troponinę T, tropomiozynę, aktynę, białka szoku cieplnego, kinazę kreatyny, dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego, białko H oraz kinazę białkową aktywowa­ną przez AMP. Proces poubojowego dojrzewania prowadzi do rozpadu miofibryli na mniejsze jednostki strukturalne, które mogą składać się z różnej liczby sarkomerów. Wzrost kruchości po 4-6 dniach od uboju jest związany z fragmentacją miofibryli wywoła­ną rozpadem kostamerów, a także cytoszkieletowych połączeń międzymiofibrylarnych. Rozpad białek dysku Z zachodzi natomiast po 7-10 dniach po uboju i jest spowodowany uwalnianiem fosfolipidów, w wyniku wysokiego stężenia jonów wap­nia. Wrażliwość na zwiększone stężenie jonów wapnia oraz działalność proteolitycznych enzymów endogennych jest odmienna dla poszczególnych białek tworzących dysk Z i białek cytoszkieletowych. Jako pierwsze obserwuje się zmiany za­chodzące w nebulinie i titinie, które zaczynają się już po pierwszej dobie od uboju zwierzęcia. Rozpad nebuliny następuje w ciągu trzech dni, w przypadku titiny degradacja postępuje wolniej. Szybkość z jaką desmina i troponina T ulegają rozpadowi w trakcie dojrzewania mięsa jest zbliżona, a zachodzące zmiany są silnie skorelowane ze wzrostem kruchości mięsa.

 

Teorie wyjaśniające mechanizm kruszenia mięsa

 

Proces dojrzewania poubojowego i mechanizmy zmian prze­biegających w czasie jego trwania są bardzo złożone i nie do koń­ca wyjaśnione. Przez wiele lat uznawano, że katepsyny, czyli pro­teolityczne enzymy endogenne, które przyżyciowo znajdują się w lizosomach, mają dużą rolę w kruszeniu mięsa w czasie jego poubojowego dojrzewania. Do chwili obecnej zidentyfiko­wano około 20 katepsyn, z czego jedynie niewielka część bierze udział w rozkładzie białek mięsa. Należą do nich:

• katepsyna L, która ma zdolność do hydrolizowania między in­nymi aktyny, miozyny, titiny, nebuliny, desminy, tropomiozyny,
• katepsyna D, która działa na miozynę, aktynę, nebulinę, titinę, tropomiozynę,
• katepsyna В rozkładająca: aktynę, miozynę, tropomiozynę, troponinę T,
• katepsyny H, J, C, N, S, T, E, G.

Optimum aktywności katepsyn mięśniowych obserwuje się w zakresie pH od 3 do 4, przy czym mogą one działać także w śro­dowisku o wyższych wartościach pH (nawet do pH=7), w wyniku występowania pomiędzy nimi zjawiska synergizmu. Stąd też negowanie przez niektórych naukowców wpływu katepsyn na kru­szenie mięsa, gdyż optymalne pH ich aktywności (3-4) znacznie odbiega od pH mięsa w trakcie jego dojrzewania (5,4-6,0). Wąt­pliwości przysparza także miejsce ich występowania, gdyż nie ist­nieją dowody na to, aby po uboju zwierzęcia zostały one uwolnio­ne z lizosomów. Ponadto katepsyny mają zdolność degradacji aktyny, miozyny i a-aktyniny, które w czasie dojrzewania mięsa jedynie w niewielkim stopniu ulegają rozkładowi. Dodatkowo inhibitorami katepsyn są cystatyny, których aktywność inhibująca nie zmienia się istotnie w czasie dojrzewania poubojowego mięsa. Przytoczone przez wielu autorów argumenty pozwalają na wysunięcie hipotezy, że teoria kruszenia mięsa podczas dojrzewania pod wpływem katepsyn jest nieprawdziwa.

Odmienna teoria wskazuje, że za rozkład białek podczas dojrze­wania mięsa odpowiadają kalpainy. Są to wewnątrzkomór­kowe proteinazy aktywne przy pH zbliżonym do 7, aktywowane przez jony wapnia. Zlokalizowane są one głównie w sarkoplazmie komórek mięśniowych, jednak niewielkie ich ilości znajdują się też w jądrach komórkowych i mitochondriach. Głównymi enzy­mami w tej grupie są p- i m-kalpaina, których nazwy pochodzą od stężenia jonów wapnia, przy którym następuje ich aktywacja: p-kalpaina wymaga od 3 do 50 pM Ca²⁺, natomiast m-kalpaina jest aktywowana przy stężeniu od 0,4 do 0,8 mM Ca²⁺. Zarówno w przypadku p-, jak i m-kalpainy podane wartości stężenia jonów wapnia umożliwiają osiągnięcie połowy maksymalnej aktywności tych enzymów. Znanych jest wiele mechanizmów aktywa­cji kalpain. Jedna z nich wskazuje, że pod wpływem zwiększa­jącego się stężenia jonów wapnia, kalpainy przemieszczają się do błon komórkowych, gdzie zawarte w nich fosfolipidy (w tym głównie fosfoinozytole) ułatwiają aktywację enzymów. Związane z błoną komórkową kalpainy ulegają autoprotolizie, która prowa­dzi do powstawania aktywnego enzymu. Kolejno następuje usu­nięcie fragmentów hydrofobowych, obniżenie powinowactwa do membran i uwolnienie aktywnego enzymu do sarkoplazmy. Kalpainy posiadają zdolność rozkładu białek cytoszkieletowych, między innymi desminy, titiny, nebuliny, tropomiozyny, troponiny T. Powodują także uwolnienie a-aktyniny z linii Z, nie dopro­wadzając jednak do jej degradacji. Inhibitorem endogennym kalpain, występującym we włóknie mięśniowym jest kalpastatyna. Jej ilość stanowi zatem czynnik określający aktywność enzy­mów. Jedna cząsteczka kalpastatyny hamuje sześć cząsteczek kalpain, stąd też przypisuje się jej duże znaczenie w procesie kru­szenia mięsa w czasie jego poubojowego dojrzewania.

Kolejna teoria kruszenia mięsa w czasie jego poubojowego dojrzewania, nazywana „wapniową teorią tenderyzacji" opiera się na założeniu, że to jony wapniowe działają bezpośrednio na włókna mięśniowe i powodują kruszenie mięsa w czasie dojrze­wania. Przy stężeniu jonów Ca²⁺ powyżej 0,1 mM obserwuje się zaburzenie struktury miofibryli, degradację dysków Z, rozkład desminy i filamentów komórkowego cytoszkieletu, a także zmia­ny w śródmięśniowej tkance łącznej. Według tej teorii osłabienie dysków Z związane jest z uwalnianiem fosfolipidów, w wyniku ich łączenia się z jonami wapnia. Jony wapniowe osłabiają także struktury perimysium i endomysium na skutek degradacji prote- oglikanów.

 

Dojrzewanie a kruchość mięsa

 

Proces dojrzewania prowadzi do zwiększenia kruchości mię­sa. Przyjmuje się, że czas niezbędny do uzyskania pożądanej kruchości mięsa wołowego wynosi od 10 do 14 dni, przy przecho­wywaniu mięsa w temperaturze chłodniczej. Jednak istnieją wyraźne różnice pomiędzy mięśniami tuszy wołowej, np. mięsień semitendinosus uzyskuje optymalną kruchość po 12 dniach, natomiast takie mięśnie jak: psoas major, serratus ventralis oraz infraspinatus już po 6 dniach dojrzewania w temperaturze 4°C. Różnice te tłumaczy się odmiennym udziałem w mięśniach włókien czerwonych i białych. Znacznie szybciej kruszeją mięśnie o przewadze włókien białych, w porównaniu z mięśniami, któ­re zawierają więcej włókien czerwonych, co jest związane z szybszą degradacją białek cytoszkieletowych w mięśniach za­wierających więcej włókien białych. Wpływ czasu dojrzewania na kruchość wołowego mięśnia longissimus lumborum został także potwierdzony w badaniach własnych (rys. 1).

 

 

Podczas 21-dniowego dojrzewania prowadzonego metodą mokrą (w opa­kowaniach próżniowych) obserwowano znaczące zmniejszanie się wartości siły cięcia określonej z użyciem przystawki Warner-Bratzlera (Instron), co wskazuje na wzrost kruchości mięsa.

 

Dojrzewanie a wodochłonność mięsa

 

Podczas dojrzewania poubojowego mięsa obserwuje się znaczne zmiany jego wodochłonności. Zdolność tkanki mię­śniowej do wiązania zarówno wody własnej, jak i dodanej jest największa bezpośrednio po uboju zwierzęcia oraz w momencie osiągnięcia pełnej dojrzałości. Znaczne obniżenie wodochłonno­ści odnotowuje się natomiast podczas stężenia pośmiertnego. W następstwie przemian poubojowych woda znajdująca się w komórce przemieszcza się do przestrzeni poza komórkowych, stając się potencjalnym źródłem wycieku. Na wodochłon­ność mięsa w czasie dojrzewania wpływa wiele czynników, wśród których wyróżnić można zmiany strukturalne i biochemiczne, takie jak zmiana konfiguracji przestrzennej i ładunku elektro­statycznego białek miofibrylarnych, a także degradacja struktur białek cytoszkieletowych, odpowiadających za integrację białek miofibryli w czasie rigor mortis. Rozluźnienie struktury między- i wewnątrzkomórkowej prowadzi do zwiększenia już istniejących i powstawania nowych przestrzeni, które są dostępne dla wody, przyczyniając się jednocześnie do wzrostu wodochłonności mię­sa. Na skutek rozpadu struktur białkowych i „kanałów" przez które w fazie rigor woda mogła być uwalniana jako wyciek, nastę­puje fizyczne zatrzymanie wody wewnątrz tkanki mięśniowej. To w następstwie prowadzi do zmniejszenia wielkości wycieku.

Wyniki badań własnych prowadzonych na mięśniu longissimus lumborum potwierdzają, że zdolność do utrzymywania wody wła­snej przez tkankę mięśniową zmienia się w czasie dojrzewania (rys. 2).

 

 

W próbach poddanych dojrzewaniu przez 4 i 14 dni uby­tek przechowalniczy będący skutkiem wypływu soku mięsnego wynosił ok 6% i był istotnie niższy od odnotowanego dla prób pod­danych dojrzewaniu przez 21 dni (8%).

Mimo różnic w zdolności do utrzymywania wody przez mięso surowe, nie odnotowano różnic w wielkości ubytków cieplnych na skutek poddania mięsa obróbce sous-vide (rys. 3).

 

 

Można więc stwierdzić, że poddanie obróbce cieplnej mięsa w pełni dojrzałe­go nie powoduje obniżenia wydajności produktu.

 

Dojrzewanie a jakość organoleptyczna mięsa

 

Podczas dojrzewania obserwuje się gromadzenie nukleotydów inozynowych, do których należą IMP (inozynomonofosforan), IDP (inozynodifosforan) i ITP (inozynotrifosforan), a także hipoksantyny oraz inozyny, które są produktami rozkładu nukleotydów adeninowych - AMP (adenozynomonofosforan), ADP (adenozy- nodifosforan) i ATP (adenozynotrifosforan). Wymienione wyżej związki, a także rybozę i produkty ich rozpadu charakteryzuje specyficzny profil smakowy. Dodatkowo mogą one wchodzić w reakcje z innymi substancjami dając w efekcie złożone smakowo-zapachowe kompleksy. Obecność IMR GMP (guanozy- no-5’-monofosforanu) czy kwasu glutaminowego wywołuje odczucie smaku urnami, określanego też jako wołowy, pikantny czy rosołowy. Dodatkowo dojrzewanie powoduje wzrost stężenia wolnych aminokwasów, szczególnie siarkowych. Przyjmuje się, że mają one istotny wpływ na smak i aromat mięsa. Zakłada się, że odpowiednie i pożądane stężenie związków smakowo-za- pachowych uzyskiwane jest dopiero w 10-14 dniu dojrzewania poubojowego mięsa. Wyniki badań empirycznych dotyczą­cych kształtowania jakości sensorycznej mięsa podczas dojrzewania nie są jednoznaczne. Sadowska i in. stwierdzili zmiany jakości sensorycznej mięsa wołowego poddanego dojrzewaniu przez 4,7 i 21 dni, które dotyczyły głównie tekstury mięsa, tj. jego miękkości, łatwości fragmentacji, włóknistości, soczystości oraz jakości ogólnej. Największe, korzystne zmiany tekstury uzyskano w przypadku 14- i 21-dniowego dojrzewania najtwardszego

ele­mentu kulinarnego, jakim jest ligawa, następnie antrykotu i krzy­żowej. Nie stwierdzono natomiast istotnych różnic w jakości sen­sorycznej zrazowej i rostbefu. Jiang i Irurueta i in.  stwierdzili, że intensywność smaku i zapachu mięsa wołowego nie ulega zmianie podczas procesu dojrzewania prowadzonego przez odpowiednio 14 i 25 dni. Odmienne wyniki uzyskali nato­miast Daszkiewicz i Wajda, którzy stwierdzili, że w czasie dojrzewania (7 i 14 dni) nastąpił wzrost walorów zapachowych i kruchości, przy jednoczesnym zmniejszeniu soczystości i pożądalności smaku. Ta różnorodność uzyskanych przez badaczy wy­ników wskazuje na złożoność procesów zachodzących podczas dojrzewania mięsa i ich wpływ na kształtowanie jego jakości.

Obecnie znane są techniki i metody pozwalające na znaczne przyspieszenie zmian obserwowanych w czasie dojrzewania po­ubojowego, szczególnie tych które mają wpływ na kruchość wo­łowiny. Jako przykłady można przytoczyć elektrostymulację tusz, kondycjonowanie temperaturowe, stosowanie roztworów soli (CaCl₂, KCl, NaCl, MgCl), a także wykorzystywanie do tego celu enzymów zwierzęcych, roślinnych lub mikrobiologicznych. Szybkość dojrzewania mięsa można zwiększyć stosując kondy­cjonowanie, czyli pozostawienie tusz bezpośrednio po uboju na 3-4 h w temp. 14-16°C i potem jej wychłodzenie do 7°C. Wykorzystywanie tego zabiegu powoduje przyspieszenie procesów enzymatycznych w mięsie, a co za tym idzie, szybszy wzrost kru­chości mięsa. Jednak należy pamiętać o tym, że wyższa tempe­ratura dojrzewania sprzyja rozwojowi grzybów i bakterii, co może skutkować niekorzystnymi odchyleniami w zapachu i smaku i dlatego kondycjonowaniu można poddawać mięso uzyskane przy zachowaniu najwyższych standardów higienicznych.

Aktualnie stosuje się trzy metody dojrzewania mięsa wo­łowego: suchą (bez opakowania, metoda tradycyjna), mokrą (w opakowaniach próżniowych) oraz dojrzewanie na sucho w opakowaniach o wysokiej przepuszczalności wilgotności, przy czym najczęściej wykorzystywana jest metoda mokra.

Omówienie poszczególnych metod i ich wpływ na jakość woło­winy zostanie przedstawione w kolejnym artykule.

 

Autorzy:

 

dr hab. inż. MONIKA MODZELEWSKA-KAPITUŁA, prof. UWM.

mgr inż. NATALIA SZUSZKIEWICZ,

inż. PATRYCJA MORAWSKA

dr inż. KATARZYNA TKACZ - Katedra Technologii i Chemii Mięsa, Naukowe Koło Technologów Mięsa, Wydział Nauki o Żywności, Uniwersytet Warmińsko-Mazurski w Olsztynie

 

 

[Bagno]

W dniu 19.03.2023 o 17:17, Maxell napisał(a):

...istnieją wyraźne różnice pomiędzy mięśniami tuszy wołowej, np. mięsień semitendinosus uzyskuje optymalną kruchość po 12 dniach, natomiast takie mięśnie jak: psoas major, serratus ventralis oraz infraspinatus już po 6 dniach

semitendinosus - m. półścięgnisty- potoczna nazwa ligawa

psoas major - m. lędźwiowy większy - polędwica

serratus ventralis - m. zębaty dobrzuszny klatki piersiowej , pozyskany z rozbratla.

infraspinatus - m. podgrzebieniowy  z łopatki.